Tudi če so zaprte v kristalu, se molekule lahko še premikajo | 2020

Vsebina:

Anonim

Raziskava združuje kristalografijo, jedrsko magnetno resonanco (NMR) in simulacijo ter je rezultat mednarodnega sodelovanja, ki vključuje raziskovalce z Inštituta za strukturno biologijo (ISB, CEA / CNRS / Univerza Joseph Fourier) v Grenoblu, Francija, Univerza Purdue, ZDA, in Inštitut za kompleksne sisteme (ICS-6: Strukturna biokemija) na Forschungszentrum Jülich v Nemčiji. Rezultati so bili objavljeni leta 2006. T Nature Communications .

Rentgenska kristalografija je najbolj plodna metoda za določanje proteinskih struktur. Kvaliteta kristalografske strukture je odvisna od "stopnje reda" v kristalu. Proteini so običajno le nekaj nanometrov. Več tisoč milijard beljakovinskih molekul se mora popolnoma ujemati, da bi ustvarili dobro urejeno kristalno strukturo v treh dimenzijah. Ta stopnja je potrebna, če želimo uspešno zgraditi strukturo. Včasih se kristali, ki se zdijo makroskopsko popolni, razpadajo, če so izpostavljeni rentgenskim žarkom in tako uničijo njihovo strukturo. Predlagali smo, da bi lahko ta paradoks razložili množična gibanja kristaliničnih beljakovin, toda ta domnevno počasna preostala dinamika ni bila nikoli opazovana neposredno v kristalu.

Raziskovalci na IBS so uporabili multi-tehniški pristop, ki združuje NMR spektroskopijo, simulacijo molekularne dinamike in rentgensko kristalografijo. Zahvaljujoč NMR-ju v trdnem stanju so lahko merili dinamiko modelnega proteina, ubikvitina, v treh njegovih kristalnih oblikah. Njihovi rezultati kažejo, da tudi pri kristalizaciji beljakovine še naprej proizvajajo rahle preostale gibe. Manj kompaktni kristal, bolj neobremenjeni so gibi v njem.

V skladu s tem kristalografski podatki, zbrani za tri vrste kristalov, kažejo, da bolj ko je kristal kompaktnejši, bolje ga defraktira, tako da je lažje določiti strukturo beljakovin, iz katerih je sestavljen. Za rekonstrukcijo gibanja proteinov v teh kristalnih mrežah so bile izvedene simulacije molekularne dinamike za vsako od treh kristalnih oblik. Te simulacije kažejo, da se v kristalih beljakovine vrtijo okrog drugega za nekaj stopinj na mikrosekundni hitrosti. Kot je prikazano z meritvami NMR, je to nihajno gibanje "večje, če je kristal manjši.